蛋白质磷酸酶-2A（protein phosphatae 2A，PP2A）是真核生物体内的主要丝/苏氨酸蛋白磷酸酶，在结构上拥有很多不同基因编码的亚基，并且分别组成多种不同的PP2A全酶，参与到细胞周期、DNA复制、信号转导、细胞分化和细胞恶性转化等多种细胞生物学事件，并且和神经退行性疾病等多种疾病有关。

PP2A占到大脑蛋白质总量的1%。而Tau蛋白是大脑中另一种含量丰富的蛋白，在高度磷酸化条件下，Tau蛋白会聚集成为神经原纤维缠结。在2008年9月26日出版的《分子细胞》（Molecular Cell）上，来自美国普林斯顿大学的Xu等科学家表示，他们发现了一种影响Tau蛋白脱磷酸的异源三聚体酶PP2A的结构和作用机制。

蛋白质磷酸酶-2A调节多种细胞生理的关键过程，而B/B55/PR55调节家族被认为在Tau的脱磷酸过程中起到了关键的作用，Tau蛋白的高度磷酸化是造成阿兹海默症的原因之一。在此之前科学家对于PP2A-Tau之间联系的内在机制了解的很少，在本期的封面文章中，作者表示他们得到了Tau脱磷酸测试的完全重构，同时还得到了一种包含调节亚基Bα的异源三聚体PP2A全酶。

结果表明，调节亚基Bα将显著的促进磷酸化Tau蛋白的脱磷酸过程。Bα调节亚基包含一个七面的β螺旋桨结构（seven-bladed propeller），在螺旋桨结构的中央还存在一个酸性的底物结合凹槽。β螺旋桨通过一个突出的β发夹状结构结合在PP2A支架亚基上。研究最终揭示出PP2A调节的Tau蛋白脱磷酸过程的基础。