7月，国际学术期刊Molecular and Cellular Biology在线发表了中科院上海生命科学研究院/上海交通大学医学院健康科学研究所钱友存研究组的最新研究进展：TRAF6 dependent Act1 phosphorylation by the IKK-related kinases suppresses IL-17-induced NF-κB activation。

白介素-17（IL-17）是一个重要的促炎症细胞因子，由辅助性T细胞（Th17）及先天性免疫细胞等分泌，在多种炎性反应及自身免疫性疾病病理过程中发挥关键作用。IL-17受体（IL-17R）通过信号转导复合体IL-17R-Act1-TRAF6激活下游NF-kB、JNK等信号通路。然而，该信号通路的调控机制还有待深入阐明。

博士生瞿芳芳、高汉超等在钱友存研究员的指导下，研究发现IKK相关激酶（TBK1和IKKi）以冗余方式直接磷酸化Act1，致使Act1与TRAF6的结合能力减弱，从而抑制IL-17诱导NF-kB激活。进一步研究发现，TRAF6通过介导TBK1的激活以及IKK相关激酶与Act1的相互作用，参与IL-17诱导的Act1的磷酸化；而TRAF3作为抗病毒反应中IKK相关激酶的上游的关键衔接蛋白，不参与IL-17诱导的ACT1磷酸化。

该研究发现并阐明了IL-17激活NF-kB通路中新的调控机制，即Act1-TRAF6-TBK1/IKKi-Act1负反馈循环调控，为IL-17相关疾病治疗提供了新的潜在靶点。