来自上海交通大学系统生物医学研究院等处的研究人员发表了题为“Characterization of ppGalNAc-T18, a member of the vertebrate-specific Y subfamily of UDP-N-acetyl-α-d-galactosamine:polypeptide N-acetylgalactosaminyltransferases”的文章，首次提出了内质网中可能存在新的蛋白质O-GalNAc糖基化调控机制，这一成果公布在国际糖生物学研究领域权威杂志Glycobiology上。

文章的通讯作者是上海交通大学张延研究员，第一作者是2011级博士生李星同学和2008级硕士生王静同学。张延课题组是目前国内为数不多的蛋白质O-糖基化研究团队。他们之前曾发表文章（Biochem Biophys Res Commun 2010, 402(4): 680-686.），围绕蛋白质O-糖基化调控关键酶家族ppGalNAc-T成员进行了系统的概括。

糖链是继核酸，蛋白质后的第三类重要生命大分子。糖链的结构和功能研究，作为新型研究方向，越来越受到科学家们的关注。蛋白质的糖基化修饰是重要的蛋白质翻译后修饰之一。生物体中超过50%的蛋白质存在糖基化修饰，糖基化蛋白和糖链参与了免疫应答、生殖、病原感染、癌症等众多重要生命过程。

在现代人类重大疾病例如心血管疾病、代谢性疾病、免疫性疾病、传染性疾病以及肿瘤的发生发展中均伴随有蛋白质糖基化异常的发生。因此，揭示蛋白质的糖基化调控机制对理解生命奥秘具有重要意义。

在这篇文章中，研究人员挑战了教科书上关于蛋白质的O-GalNAc糖基化过程只发生在高尔基体中这一传统观念，首次提出了内质网中可能存在新的蛋白质O-GalNAc糖基化调控机制。

研究人员发现了一种新的定位于内质网的蛋白质O-糖基化调控关键酶多肽N-乙酰氨基半乳糖基转移酶（ppGalNAc-T18），这种酶只存在于脊椎动物，虽不具有经典的糖基化活性，但是可以选择性地促进同家族其他酶的糖基化活性，影响细胞表面蛋白的糖基化及细胞生长。

这一研究成果对进一步理解蛋白质糖基化在疾病发生发展中的调控作用具有重要的生物学意义。