美国《生物化学杂志》（JBC）7月刊发了中科院上海生命科学研究院生物化学与细胞生物学研究所胡红雨组与上海药物所林东海组合作完成的研究论文，研究人员用核磁共振解析了一个新的泛素结合结构域（简称为PFUC）的溶液结构，并探讨了它与泛素识别的特异性及分子机制。

泛素蛋白酶体是细胞内蛋白质质量控制系统的重要组成部分。大部分Lys48连接的泛素链所修饰的蛋白质将被运送到蛋白酶体进行降解，在此过程中泛素结合结构域对于底物的识别和运送起了关键作用。

已有一些泛素结合结构域（如UBA、UIM、CUE等）被陆续研究和报道。内质网相关的蛋白质降解（ERAD）在细胞中分泌蛋白和膜蛋白的质量控制中起了重要作用。人的磷脂酶A2激活蛋白（PLAA）可能参与ERAD的过程，然而其分子机制还不清楚。PLAA与ERAD的核心分子P97/VCP的相互作用是其参与ERAD的重要证据。胡红雨组傅青山等人的工作分析了PLAA的中间区域（PFU或UIM）参与泛素化底物运送的调节作用，从中找到了结构相对完整的结构域PFUC（PFU core domain）。通过解析PFUC的溶液结构，发现它具有新的折叠模式，且在溶液中具有脯氨酸顺反异构体，并且它与泛素的结合受到其溶液动力学性质的影响。

该论文提出了一种新的泛素结合模式，为进一步研究真核细胞蛋白质的降解提供了结构基础。PLAA识别泛素可能是其发挥其生物学功能的核心事件，这些过程都与泛素的识别密切相关。因此，研究PLAA识别泛素的机制对于认识其在ERAD或其他信号通路中的功能具有重要意义。